Книга: Биология. Общая биология. 10 класс. Базовый уровень

8. Органические вещества. Углеводы. Белки

8. Органические вещества. Углеводы. Белки

Вспомните!

Какие вещества называют биологическими полимерами?

Каково значение углеводов в природе?

Назовите известные вам белки. Какие функции они выполняют?

Углеводы (сахара). Это обширная группа природных органических соединений. В животных клетках углеводы составляют не более 5 % сухой массы, а в некоторых растительных (например, клуб ни картофеля) их содержание достигает 90 % сухого остатка. Углеводы подразделяют на три основных класса: моносахариды, дисахариды и полисахариды.

Моносахариды рибоза и дезоксирибоза входят в состав нуклеиновых кислот (рис. 15). Глюкоза присутствует в клетках всех организмов и является одним из основных источников энергии для животных. Широко распространена в природе фруктоза – фруктовый сахар, который значительно слаще других сахаров. Этот моносахарид придаёт сладкий вкус плодам растений и мёду.

Если в одной молекуле объединяются два моносахарида, такое соединение называют дисахаридом. Самый распространённый в природе дисахарид – сахароза, или тростниковый сахар, – состоит из глюкозы и фруктозы (рис. 16). Её получают из сахарного тростника или сахарной свёклы. Именно она и есть тот самый сахар, который мы покупаем в магазине.

Сложные углеводы – полисахариды, состоящие из простых сахаров, выполняют в организме несколько важных функций (рис. 17). Крахмал для растений и гликоген для животных и грибов являются резервом питательных веществ и энергии.

Рис. 15. Структурные формулы моносахаридов

Рис. 16. Структурная формула сахарозы (дисахарида)

Рис. 17. Строение полисахаридов

Целлюлоза и хитин выполняют в организмах структурную и защитную функции. Целлюлоза, или клетчатка, образует стенки растительных клеток. По общей массе она занимает первое место на Земле среди всех органических соединений. По своему строению очень близок к целлюлозе хитин, который составляет основу наружного скелета членистоногих и входит в состав клеточной стенки грибов.

Белки (полипептиды). Одними из наиболее важных органических соединений в живой природе являются белки. В каждой живой клетке присутствует одновременно более тысячи видов белковых молекул. И у каждого белка своя особая, только ему свойственная функция. О первостепенной роли этих сложных веществ догадывались ещё в начале XX в., именно поэтому им дали название протеины (от греч. protos – первый). В различных клетках на долю белков приходится от 50 до 80 % сухой массы.

Строение белков. Длинные белковые цепи построены всего из 20 различных типов аминокислот, имеющих общий план строения, но отличающихся друг от друга по строению радикала (R) (рис. 18). Соединяясь, молекулы аминокислот образуют так называемые пептидные связи (рис. 19).

Рис. 18. Общая структурная формула аминокислот, входящих в состав белков

Рис. 19. Образование пептидной связи между двумя аминокислотами

Две полипептидные цепи, из которых состоит гормон поджелудочной железы – инсулин, содержат 21 и 30 аминокислотных остатков. Это одни из самых коротких «слов» в белковом «языке». Миоглобин – белок, связывающий кислород в мышечной ткани, состоит из 153 аминокислот. Белок коллаген, составляющий основу коллагеновых волокон соединительной ткани и обеспечивающий её прочность, состоит из трёх полипептидных цепей, каждая из которых содержит около 1000 аминокислотных остатков.

Последовательное расположение аминокислотных остатков, соединённых пептидными связями, является первичной структурой белка и представляет собой линейную молекулу (рис. 20). Закручиваясь в виде спирали, белковая нить приобретает более высокий уровень организации – вторичную структуру. И наконец, спираль полипептида сворачивается, образуя клубок (глобулу). Именно такая третичная структура белка и является его биологически активной формой, обладающей индивидуальной специфичностью. Однако для ряда белков третичная структура не является окончательной.

Может существовать четвертичная структура – объединение нескольких белковых глобул в единый рабочий комплекс. Так, например, сложная молекула гемоглобина состоит из четырёх полипептидов, и только в таком виде она может выполнять свою функцию.

Функции белков. Огромное разнообразие белковых молекул подразумевает столь же широкое разнообразие их функций (рис. 21, 22). Около 10 тыс. белков-ферментов служат катализаторами химических реакций. Они обеспечивают слаженную работу биохимического ансамбля клеток живых организмов, ускоряя во много раз скорость химических реакций.

Рис. 20. Строение белковой молекулы: А – первичная; Б – вторичная; В – третичная; Г – четвертичная структуры

Вторая по величине группа белков выполняет структурную и двигательную функции. Белки участвуют в образовании всех мембран и органоидов клетки. Коллаген входит в состав межклеточного вещества соединительной и костной ткани, а основным компонентом волос, рогов и перьев, ногтей и копыт является белок кератин. Сократительную функцию мышц обеспечивают актин и миозин.

Транспортные белки связывают и переносят различные вещества и внутри клетки, и по всему организму.

Белки-гормоны обеспечивают регуляторную функцию.

Рис. 21. Основные группы белков

Чрезвычайно важна защитная функция белков. При попадании в организм человека чужеродных белков, вирусов или бактерий на защиту встают иммуноглобулины – защитные белки. Фибриноген и протромбин обеспечивают свёртываемость крови, предохраняя организм от кровопотери. Есть у белков и защитная функция несколько иного рода. Многие членистоногие, рыбы, змеи и другие животные выделяют токсины – сильные яды белковой природы. Белками являются и самые сильные микробные токсины, например ботулиновый, дифтерийный, холерный.

При нехватке пищи в организме животных начинается активный распад белков до конечных продуктов, и тем самым реализуется энергетическая функция этих полимеров. При полном расщеплении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии.

Рис. 22. Синтезированные белки или остаются в клетке для внутриклеточного применения, или выводятся наружу для использования на уровне организма

Рис. 23. Денатурация белка

Денатурация и ренатурация белков. Денатурация – это утрата белковой молекулой своей структурной организации: четвертичной, третичной, вторичной, а при более жёстких условиях – и первичной структуры (рис. 23). В результате денатурации белок теряет способность выполнять свою функцию. Причинами денатурации могут быть высокая температура, ультрафиолетовое излучение, действие сильных кислот и щелочей, тяжёлых металлов и органических растворителей.

Денатурация может быть обратимой и необратимой, частичной и полной. Иногда, если воздействие денатурирующих факторов оказалось не слишком сильным и разрушение первичной структуры молекулы не произошло, при наступлении благоприятных условий денатурированный белок может вновь восстановить свою трёхмерную форму. Этот процесс называют ренатурацией, и он убедительно доказывает зависимость третичной структуры белка от последовательности аминокислотных остатков, т. е. от его первичной структуры.

К настоящему времени выделено и изучено более тысячи ферментов, каждый из которых способен влиять на скорость той или иной биохимической реакции.

Молекулы одних ферментов состоят только из белков, другие включают белок и небелковое соединение, или кофермент. В качестве коферментов выступают различные вещества, как правило, витамины и неорганические – ионы различных металлов.

Как правило, ферменты строго специфичны, т. е. ускоряют только определённые реакции, хотя встречаются ферменты, которые катализируют несколько реакций. Такая избирательность действия ферментов связана с их строением. Активность фермента определяется не всей его молекулой, а определённым участком, который называют активным центром фермента. Форма и химическое строение активного центра таковы, что с ним могут связываться только определённые молекулы, которые подходят ферменту, как ключ замку. Вещество, с которым связывается фермент, называют субстратом. Иногда одна молекула фермента имеет несколько активных центров, что, естественно, ещё более ускоряет скорость катализируемого биохимического процесса.

На заключительном этапе химической реакции комплекс «фермент – субстрат» распадается на конечные продукты и свободный фермент. Освободившийся при этом активный центр фермента может снова принимать новые молекулы вещества-субстрата (рис. 24).

Рис. 24. Схема образования комплекса «фермент – субстрат»

Человек

Обмен углеводов. В организм углеводы попадают в виде различных соединений: крахмал, гликоген, сахароза, фруктоза, глюкоза. Сложные углеводы начинают перевариваться уже в ротовой полости. В двенадцатиперстной кишке они расщепляются окончательно – до глюкозы и других простых углеводов. В тонком кишечнике простые углеводы всасываются в кровь и направляются в печень. Здесь избыток углеводов задерживается и превращается в гликоген, а оставшаяся часть глюкозы распределяется между всеми клетками тела. В организме глюкоза, прежде всего, является источником энергии. Расщепление 1 г глюкозы сопровождается выделением 17,6 кДж (4,2 ккал) энергии. Продукты распада углеводов (углекислый газ и вода) выводятся через лёгкие или с мочой. Главная роль в регуляции концентрации глюкозы в крови принадлежит гормонам поджелудочной железы и надпочечников.

Больше всего углеводов содержится в продуктах растительного происхождения. Обычно в пище человека встречаются такие углеводы, как крахмал, свекловичный сахар (сахароза) и фруктовый сахар. Особенно богаты крахмалом различные крупы, хлеб, картофель. Очень полезен фруктовый сахар, он легко усваивается организмом. Этого сахара много в мёде, фруктах и ягодах. Взрослому человеку необходимо получать с пищей не менее 150 г углеводов в сутки. При выполнении физически тяжёлых работ это количество необходимо увеличить в 1,5–2 раза. С точки зрения процессов обмена веществ введение в организм полисахаридов более рационально, чем моно– и дисахаридов. Действительно, относительно медленный распад крахмала в пищеварительной системе приводит к постепенному поступлению глюкозы в кровь. В случае же переедания сладкого концентрация глюкозы в крови растёт резко, скачкообразно, что негативно влияет на работу многих органов (в том числе поджелудочной железы).

Обмен белков. Попадая в организм, пищевые белки под действием ферментов расщепляются в желудочно-кишечном тракте до отдельных аминокислот и в таком виде всасываются в кровь. Главная функция этих аминокислот – пластическая, т. е. из них строятся все белки нашего организма. Реже белки используются как источники энергии: при распаде 1 г выделяется 17,6 кДж (4,2 ккал). Аминокислоты, входящие в состав белков нашего организма, подразделяют на заменимые и незаменимые. Заменимые аминокислоты могут синтезироваться в нашем организме из других аминокислот, поступающих с пищей. К ним относятся глицин, серин и другие. Однако многие необходимые нам аминокислоты не синтезируются в нашем организме и поэтому должны постоянно поступать в организм в составе белков пищи. Такие аминокислоты называют незаменимыми. Среди них, например, валин, метионин, лейцин, лизин и некоторые другие. В случае дефицита незаменимых аминокислот возникает состояние «белкового голодания», приводящее к замедлению роста организма, ухудшению процессов самовозобновления клеток и тканей. Пищевые белки, содержащие все необходимые человеку аминокислоты, называют полноценными. К ним относят животные и некоторые растительные белки (бобовых растений). Пищевые белки, в составе которых отсутствуют какие-либо незаменимые аминокислоты, называют неполноценными (например, белки кукурузы, ячменя, пшеницы).

Большинство продуктов питания содержит белок. Богаты белком мясо, рыба, сыр, творог, яйца, горох, орехи. Особенно важны животные белки молодому растущему организму. Недостаток полноценных белков в пище приводит к замедлению роста. В сутки человеку необходимо съедать с пищей 100–120 г белка.

Распадаясь, аминокислоты образуют воду, углекислый газ и ядовитый аммиак, который в печени превращается в мочевину. Конечные продукты обмена белков выводятся из организма с мочой, по?том и в составе выдыхаемого воздуха.